Las proteínas priónicas son los patógenos infecciosos que causan la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Se producen cuando una proteína normal del prión se deforma y comienza a aglutinarse.
La proteína priónica de origen natural es inofensiva y se puede encontrar en la mayoría de los organismos. En los seres humanos, puede hallarse en la membrana de las células cerebrales. Por otro lado, la proteína de prión anormal y deformada, es venenosa para las células del cerebro.
Algunos investigadores de la Universidad de Zurich, han dedicado muchos años a explorar por qué esta deformación es venenosa. El equipo descubrió que la proteína prión tiene una especie de interruptor que cubre una pequeña área en la superficie de la proteína. Si otra molécula, por ejemplo un anticuerpo, toca este interruptor, un mecanismo letal se activa y puede conducir a una rápida muerte celular.
Los científicos han demostrado que la molécula de la proteína priónica comprende dos partes funcionalmente distintas: un dominio globular, que se ata a la membrana celular, y una cola larga y estructurada. En condiciones normales, esta cola es muy importante ya que mantiene el funcionamiento de las células nerviosas. En cambio, durante una infección por priones, la proteína priónica patógena interactúa con la parte globular y la cola provoca la muerte celular. Esta es la hipótesis planteada por los investigadores.
Es importante señalar que los investigadores han trabajado con ratones, usando anticuerpos capaces de activar la proteína priónica. Las proteínas priónicas con una versión recortada de la cola flexible, pueden, sin embargo, ya no dañar las células del cerebro, aún cuando su interruptor ha sido reconocido por los anticuerpos. Dicho de otro modo, si la cola se enlaza y hace inaccesible el uso de un anticuerpo adicional, la activación del interruptor ya no desencadenará la muerte celular.
